El azul es raro en la naturaleza, no es un color que abunde pero está ahí presente. Hay un colorante alimentario cuyo nombre científico es ficocianina y que sirve de pigmento azul vivo muy demandado por las empresas de alimentos. El problema es su gran inestabilidad cuando se introducen en refrescos y bebidas deportivas, además de que pierden sus matices bajo la luz fluorescentes en los estantes de los supermercados. La ficocianina es una cromoproteína de algas azules-verdosas y tiene la importante cualidad de estar libre de metales. Junto con la clorofila, es una sustancia que absorbe luz. En concreto luz anaranjada y roja. Emite fluorescencia en torno a los 700 nm.

Con la ayuda de la física y los rayos X del sincrotrón de la Universidad de Cornell, un grupo de científicos de alimentos ha encontrado la forma de que la ficocianina muestre un comportamiento más estable. La investigación se publicó recientemente bajo el título Tuning C-Phycocyanin Photoactivity via pH-Mediated Assembly–Disassembly, el 12 de noviembre en American Chemical Society’s journal BioMacromolecules. Está firmada por Ying Li, un estudiante de doctorado de ciencia de los alimentos, Richard Gillilan, científico y personal del Cornell High Energy Synchrotron Source y por Alireza Abbaspourrad.

“La ficocianina tiene un color azul vibrante”, dice Alireza Abbaspourrad, profesor asistente de química alimentaria y tecnología de ingredientes de la Facultad de Agricultura y Ciencias de la Vida. “Sin embargo, si quieres poner ficocianina en bebidas acidificadas, el color azul se desvanece rápidamente debido al tratamiento térmico”.

Abbaspourrad añade además que la mayoría de las empresas de alimentos que buscan azules para sus productos utilizan colorantes sintéticos. La ficocianina es una proteína natural que proviene de las algas, por lo que es más nutritiva. Es además el principal ingrediente de la espirulina, un suplemento dietético vendido en formas de polvo o pastillas vendido en tiendas naturistas y herbolarios. Nada nuevo si tenenos en cuenta que ya los aztecas y otros pueblos mesoamericanos lo tomaban en el siglo XVI.

Los investigadores se asociaron con la Instalación de Difracción Macromolecular del Cornell High Energy Synchrotron Sorce (MacCHESS) y usaron cromatografía de exclusión por tamaño acoplado a dispersión de rayos X de ángulo reducido (SEC-SAXS) sobre una línea de haz. La cromatografía de exclusión por tamaño es una técnica analítica que separa macromoléculas disueltas por tamaño con base a su eclución, desde columnas llenas de un gel poroso. Por otra parte, la dispersión de rayos X de ángulo reducido es una técnica analítica que mide los rayos X dispersados en una muestra como función del ángulo de dispersión, siendo estos ángulos muy pequeños, de 0,1 a 5 grados.

La ficocianina se introdujo en un fluido biológico y se llevó al MacCHESS. Se canalizaron allí intensas líneas de haz de rayos X sobre pequeñas gotas de fluido. La técnica de dispersión de rayos X de ángulo pequeño mostró que con los diferentes niveles de pH las hebras moleculares cambiaban en forma, pliegues y ensamblajes.

“Por tanto, a medida que cambia el pH, las moléculas de ficocianina toman diferentes formas”, dijo Li. “Si el pH sube, las moléculas se juntan y si el pH baja, se separan”.

“A medida que cambiamos los estímulos ambientales de la ficocianina, las moléculas modula su comportamiento en términos de cómo interactúan con la luz”, continuó Li. “Es una relación de la estructura de la proteína y la estabilidad del color”.

“A través de la dispersión de rayos X pudimos ver las proteínas y observar cómo se ensamblan sus monómeros y se desarman los oligómeros”, dijo Abbaspourrad.

“Es la causa fundamental de cómo se desvanece el color azul”.

Esta investigación fue financiada por el Departamento de Agricultura de Estados Unidos (Instituto Nacional de Alimentos y Agricultura), el CHESS, que cuenta con el apoyo de la Fundación Nacional de Ciencias del estado de Nueva York y los Institutos de Salud y el Instituto Nacional de Ciencias Médicas Generales.

A finales de octubre de 2021 salió a la luz un interesante artículo del profesor Abbaspourrad en Proceedings of the National Academy of Sciences, bajo el título Mammalian sperm hyperactivation regulates navigation via physical boundaries and promotes pseudo-chemotaxis. Sin embargo, el título de la nota de prensa en Cornell Chronicle es mucho más ilustrativo: Los espermatozoides cambian los patrones de natación para localizar el óvulo. Así es, los espermatozoides pasan de un patrón de movimiento simétrico a uno asimétrico en las inmediaciones del óvulo. El simétrico consiste en proporcionarles una dirección en línea recta y el asimétrico serían movimientos más circulares. Este comportamiento se denomina hiperactivación y les permite a los espermatozoides barrer todo el área una vez están cerca del óvulo, lo que le da más opciones para encontrarlo. Una afluencia de iones de calcio en el interior de las trompas de Falopio desencadenan la hiperactivación y la natación circular. El siguiente paso será conocer el modo en que entran los iones de calcio en el flagelo.

“Al comprender qué determina el mecanismo de navegación y las señales biofísicas y bioquímicas para que un espermatozoide llegue al óvulo, podemos utilizar esas señales para tratar a parejas con problemas de infertilidad y así seleccionar la mejor estrategia para la fertilización in vitro», dijo Alireza.

Por tanto, esto va mucho más allá del hecho de saber cómo se mueven los espermatozoides, pues también tiene profundas implicaciones en la fecundación in vitro humana o la fecundación de vacas lecheras. Los ingenieros podrían construir micronadadores robóticos. El equipo grabó a los espermatozoides nadando en microfluidos. Probaron compuestos como la cafeína, lo cual aumentó los niveles de calcio en el citoplasma celular y registraron así la hiperactivación.